总结：
组氨酸对成人为非必需氨酸，但对幼儿却为必需氨基酸。
组氨酸功效
机理
防治贫血
组氨酸的咪唑基能与Fe2+或其他金属离子形成配位化合物，促进铁的吸收，因而可用于防治贫血。
防治心血管疾病
组氨酸可扩张血管，降低血压，临床上用于心绞痛、心功能不全等疾病的。
防治类风湿性关节炎
类风湿性关节炎患者血中组氨酸含量显著减少，使用组氨酸后发现其握力、走路与血沉等指标均有好转。
百度百科：
组氨酸对成人为非必需氨酸，但对幼儿却为必需氨基酸。在慢性尿毒症患者的膳食中添加少量的组氨酸，氨基酸结合进入血红蛋白的速度增加，肾原性贫血减轻，所以组氨酸也是尿毒症患者的必需氨酸。 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有关。此外，组胺会刺激胃蛋白酶与胃酸。
组氨酸药理作用
  组氨酸的咪唑基能与Fe2+或其他金属离子形成配位化合物，促进铁的吸收，因而可用于防治贫血。组氨酸能降低胃液酸度，缓和胃肠手术的疼痛，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感，抑制由植物神经紧张而引起的消化道溃烂，对过敏性疾病，如哮喘等也有功效。此外，组氨酸可扩张血管，降低血压，临床上用于心绞痛、心功能不全等疾病的。类风湿性关节炎患者血中组氨酸含量显著减少，使用组氨酸后发现其握力、走路与血沉等指标均有好转。
动物组氨酸的营养研究进展（动物营养）
1 组氨酸的生理功能
1．1 组氨酸是多种酶的组成成分
Kwok和Churchich(1979)发现组氨酸残基(His)在吡哆醛激酶催化中心与底物ATP结合过程中起关键作用。Solaini等(1982)认为组氨酸是鸟嘌呤脱氨酶的活性氨基酸。Padan等(1985)用精氨酸来代替乳酸通透酶中His205和His322残基后，发现尽管酶结构保持正常，但是酶转运活性急剧降低。因此，组氨酸对于保持乳酸通透酶转运活性是必需的。Hering等(1985)研究了猪铜-锌超氧化物歧化酶组成与活性的关系，结果发现这种酶是由152个氨基酸残基组成，其中有6个组氨酸残基，即His45、His47、His62、His70、His79和His119，它们都可以螯合金属离子，而且是酶的保守残基，在发挥酶的活性中起关键作用。Fukuda等(1988)认为在从丙氨酸合成胆素原的过程中，氨基乙酰丙酸脱氢酶中His残基从亲水介质中把质子转移到疏水活性区，对保持酶活性有特殊作用。cGMP-抑制性磷酸二酯酶(cGl—PDE)是水解cAMP的一个重要酶，但是如果1molcGl—PDE中丢失2tool组氨酸残基后，酶催化功能就会丧失。因此，cGlreactive oxygen species是什么意思—PI)E中两个组氨酸残基对于维持酶的活性是必需的(Ghazaleh等，1996)。细胞素c过氧化物酶中His275是一个非常保守的氨酸残基，它也是维持酶活性的必需氨基酸残基(McGinnity等，1996)。
1．2 组氨酸参与体内多种活性物质的组成
组氨酸除参与体内许多酶组成外，还是某些生理活性物质的组成成分。早在1983年，Anagnostides等在猪小肠内发现了一种二肽，即组氨酰-异亮氨酸(pepetide histidine isoleucine，PHI)。它的氨基酸序列与分泌素(secretin)和胰高血糖素具有同源性。PHI可以导致空肠和回肠内可逆的液体和电解质净流失。因此，它也是一种促进小肠分泌的活性物质，但是这种作用在盲肠内不明显。Fukushima等(1987)通过研究认为马的生长激素(equine growth hormone，eGH)中His19和(或)His21残基在生长激素与特异性受体的结合中有重要作用。后来又证实，eGH 中His21残基在与特异性肝脏位点结合时是唯一的一个必需氨基酸，His21和(或)His19残基位于生长激素特异性结合区域内(Fukushima等，1990)。Yanlanloto等(1989)认为His15残基是肿瘤坏死因子(tumor necrosis factor-alpha，TNF)发挥细胞毒性活力所必需的氨基酸残基。
1．3 组氨酸与动物体内的免疫功能有密切的关系
早在1976年，Gerber等已经发现患有类风湿性关节炎病人的血清中游离组氨酸浓度偏低。Steinhauer等(1984)进一步的研究表明L一组氨酸有抗类JxI湿性关节炎的活力，机理是它可以影响花生四烯酸代谢，降低了前列腺素(PG)合成，而PG是引起类风湿性关节炎炎症的一
个重要中介物。艾氏腹水癌细胞的体外培养介质中如果含有0．02~0．03mol／L组氨酸，会导致细胞生长速度下降(Choy等。1986)。1987年Docherty的研究揭示了组氨酸与免疫的密切关系，合成组氨酸多聚肽可以直接抑制疱疹病毒1和2活性，并且失活过程不可逆转。这种失活作用与温度无关，但是依赖于pH 和多肽分子量。pH 为7．0~8．0时，这种作用消失；而如果多聚肽分子量小于3310Da，也不会有抗病毒活性。在pH和分子量条件合适时，这种组氨酸多聚肽会使病毒活性几乎全部丧失。近几年来，组氨酸与免疫关系已经成为一个研究热点。De Fabo等(1997)研究表明，紫外光照射所致的皮肤癌抑制细胞免疫，而皮肤角质层中的组氨酸代谢物-狗尿酸从顺式到反式的光异构化是细胞免疫抑制的起始步骤。在白鼠日粮中添加组氨酸可以提高皮肤中反式狗尿酸水平，从而提高对紫外线照射所致免疫抑制的敏感性。Peterson等(1998)向小肠内注射L-组氨酸可以减少由沙门氏杆菌引起的肠腔内液体富集，并且保护小肠组织完整性。这主要是由于组氨酸咪唑基能消除受到剧烈炎症干扰后小肠所产生的反应性氧化物(reactive oxygen species，ROS)，从而避免由过氧化所致的危害。Loolnans等(1998)报道，机体内的钙防卫蛋白(calproticin)通过与细菌竞争锌，抑制它的生长，这种蛋白质主要存在于嗜中性白细胞胞浆和脓液中。对它的结构分析后发现，重链靠近c末端有一个多聚组氨酸序列，它的抗细菌活性与钙防卫蛋白相似。因此，钙防卫蛋白抗菌活性与结合锌的组氨酸序列有关。
在细胞内起着抗氧化的作用随着试验手段和研究方法的不断进步，人们已经逐渐发现一些个别氨基酸的特殊生理活性。组氨酸具有细胞内抗氧化作用。Kukreja等(1993)在对组氨酸的这种特殊作用进行了详细研究。通过观察老鼠心脏“缺血一再充盈”(ischenfiareperfusion，I／R)后对组氨酸灌注或不灌注的反应发现，组氨酸可以维持在I／R条件下正常的心肌收缩(94／59，灌注反应值／不灌注反应值，下同)和冠状流量(92／78)．降低I／R所致的心率失常发生率以及持续时间，提高窦性节律持续时间(10．66／6．26)。I／R 使心肌细胞的超微结构明显受到损伤，表现为线粒体肿胀以及破坏肌纤维膜和肌原纤维。灌注组氨酸可以减轻破坏程度。组氨酸对心肌的这种保护作用主要是通过有效清除单个活性氧而实现的，而且保护效果要优于“超氧化物歧化酶一过氧化氢酶一甘露醇系统”(superoxide dis—mutase SOD —catalase—mannito1)。Cai等(1995)的研究也表明，组氨酸维持I／R 心脏细胞的正常形态，并且减弱心肌细胞的酶释放。灌注组氨酸后，心脏中总腺苷酸代谢池和能量释放速度明显优于末灌注组，其中ATP和肌酸磷酸水平在充盈后可以恢复到正常水平的73％和68％。因此，组氨酸除了清除氧化物外，还能保持高能磷酸化合物水平，从而避免心脏受到严重破坏。组氨酸处理后的I／R大脑可以明显防止由于缺血所导致的延迟性神经元坏死，并且保持神经元分布密度的均匀性(Kwamoto等，1997)。以上结果表明，组氨酸在细胞内具有清除氧化物、保护细胞正常功能和维持细胞正常结构的作用。
2 组氨酸的营养需要量
2．1 组氨酸是动物的一种必需氨基酸
由于动物体可以由普通的中间代谢物合成组氨酸，因此组氨酸一直被认为是一种非必需氨基酸。然而，随着研究的深入，人们发现幼龄动物和婴儿体内组氨酸的合成量不能满足机体正常生长(Kop—pie和Swendseid，1975)， 即使是成年动物，如果不从食物中补充组氨酸，体内合成的组氨酸也不能满足需要。组氨酸缺乏动物会表现相应的缺乏症状，许多学者研究了组氨酸的缺乏症。组氨酸缺乏时出现的症状主要为：(1)负氮平衡(Kopple等，1975；Cho等，1984)；(2)血清白蛋白下降(Kop—ple和Swendseid，1975；Cianciaruso等，1981)；(3)血浆和肌肉游离组氨酸下降(Kopple和Swendseid，1975；Cho等，1984；Cianciaruso等，1981)；(4)血红蛋白下降(Cho等，1984)；(5)血细胞比容下降(Kopple和Swendseid，1975；Cianciaruso等，1981)；(6)肌肉中肌肽含量下降(Cianciaruso等，1981)；(7)全血中铜和锌含量降低(Cianciaruso等，1981)；(8)血清铁升高(Kopple和Swendseid，1975；Cho等，1984；Ciancia—ruso等，1981)。补充组氨酸后，上述症状被缓解或消除。因此，为保证机体的正常功能，必需从日粮中摄入定量组氨酸。组氨酸已经被列为猪和鸡的必需氨基酸(李德发，2003；呙于明，1997)。
组氨酸营养需要量
组氨酸在常用饲料原料中的含量以及有关消化率数值见表1。谷物类饲料中组氨酸含量为0．2％～0．4％，而蛋白质饲料一般为0．6％～1．5％，含量最高的是血粉，含量最低的是羽毛粉。Fuller等(1979)发现大麦中的组氨酸很可能是继赖氨酸和苏氨酸后的第三限制性氨基酸。Brudevold和Southern(1994)报道，在10-2Okg仔猪的低蛋白质(12％)“高粱一豆粕型”日粮中，组氨酸与异亮氨酸、氨酸和缬氨酸一样，都是第三限制性氨基酸。因此，低蛋白质水平日粮中要注意组氨酸的缺乏。
    Easter和Baker(1977)用氮平衡试验确定初次妊娠母猪的组氨酸需要量。当组氨酸低于0．12％时，氮存留被抑制，但是差异不显著，因此建议妊娠母猪的组氨酸需要量为0．12％；Burns等(1982)发现幼龄猎犬达到最佳生长性能和氮沉积时需要的组氨酸为0．21％；Qualn等(1987)探讨了幼龄猫用于生长和造血的组氨酸需要量，在组氨酸为0．21％时，平均日增重、N沉积和采食量达到了最高值，组氨酸为0．3％时， 血红蛋白和血细胞容积最高， 日粮中0．15％～0．30％组氨酸水平与血浆游离组氨酸的对数呈现直线相关(r2=0．99)，因此他们建议猫的组氨酸需要量为0．30％；Wilson等(1980)认为幼龄猫对组氨酸的需要量为0．37
％，占日粮蛋白质的1．54％；对于猪的组氨酸营养需要量的研究很少，50年代进行过几次研究(Mertz等，1955；Eggert等，1955；Rechcigi等，1956)，但是由于试验中所使用的动物头数较少．而且生长水平较低，因此试验结果不能正确地估计组氨酸营养需要量。1968年，Mitchel等用纯合日粮以N 存留为指标估测出10kg仔猪组氨酸需要量为0．25％。但是每个处理只有2头猪，而且采用了限饲方式 Kim等(1983)用日粮中组氨酸水平对“c标记苯丙氨酸氧化速度的影响程度间接估测了小猪对组氨酸的需要量。组氨酸大于0．4％时，苯丙氨酸氧化速度最低，小于0．4％时，苯丙氨酸氧化速度随着组氨酸水平的降低而升高，表明组氨酸大于0．4％时，苯丙氨酸用于蛋白质合成的速度并未受到限制。因此，组氨酸营养推荐量为0．4％。随着理想蛋白质概念的提出和实际应用，人们已经认识到在研究每一种氨基酸，特别是必需氨基酸的营养需要量时，必须考虑其它氨基酸的含量。表2就是猪体中组氨酸含量和几个典型的猪理想蛋白质模式中组氨酸与赖氨酸适宜比例推荐值。生长猪躯体中组氨酸含量要高于理想蛋白质模型中的推荐值。Chung和Baker(1992)的数据来源于Izquierdo等(1988)试验结果，从Izquierdo等(1988)试验结果看．赖氨酸与组氨酸的需要量不高于100：30。因此，组氨酸在理想蛋白质模式中的适宜比例还值得进一步探讨。另外，在建立理想蛋白质模式的研究中大部分采用了纯合日粮，因而需要量为可利用值。在实际配合日粮时，应该尽可能利用可消化或者可利用组氨酸值。
3 结语
组氨酸虽然是一种必需氨基酸，但是与其它必需氨基酸相比，一般不容易出现缺乏，只有在蛋白质较低的特殊日粮中才需要额外添加合成组氨酸。目前，人们对有关组氨酸营养需要量的研究不够十分重视(NRC，1998)，因而这方面的资料数据非常少。考虑到组氨酸的多种生理功能，在今后的研究中，组氨酸在动物实际日粮、尤其是低蛋白质日粮中的限制性顺序，有待进一步研究。
维基网：组氨酸（英语：Histidine，简写为His或H）是存在于蛋白质之中最普遍的20种氨基酸之一。在营养学的范畴里，组氨酸被认为是一种人类必需的氨基酸，主要是儿童。在发育多年之后，人类开始可以自己合成它，在这时便成为非必需氨基酸了。等电点为7.59，是碱性氨基酸，生理条件下带正电荷。他的合成密码子为 CAU 及 CAC。
历史
组氨酸在1896年由德国医师艾布瑞契·科塞尔(Albrecht Kossel) 首次分离出来。
来源
组氨酸存在于香蕉，葡萄，肉类，禽畜，牛奶以及奶类制品中。此外，组氨酸也存在于绿蔬菜中，不过含量较少。
化学性质
组氨酸的咪唑链的pKa大约为6，但总体来看此氨基酸的pKa为7.6。这代表着，于生理上有关的pH值，其相对小的变化会改变平均电荷。在pH小于6时，咪唑链会被质子化，有如亨德森－哈塞尔巴尔赫方程所描述的。 当质子化时，咪唑链具有两个NH键结并带正电荷。此正电荷相等地分散于两个氮原子间，并且形成两个重要的共振结构。
代谢
此氨基酸为组织胺以及肌肽生物合成的前体。
补充
histidin在小鼠中会造成锌的分泌比正常小鼠~6倍。[7][8]
作用
可作为生化试剂和药剂，还可用于心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。
　  性质：α-氨基β-咪唑基丙酸，属于碱性氨基酸或杂环氨基酸。由Pa-uli反应即和重氮苯磺酸反应产生红。有D，D，L-及混旋体，存在于珠蛋白内。也是存在肌肉中的一种肌肽成分。L-组氨酸无片状或针状结晶，无臭，稍有苦味。227℃软化，277℃分解。溶于水。旋光度 -39.4°(c=1.13，水中)。以干面粉，猪、牛血粉，猪毛或蹄甲为原料制取，也可由葡萄糖发酵制得。组氨酸与其他氨基酸相比，除一些常见的化学反应外，由于其右侧链咪唑基与重氮苯磺酸能形成棕红化合物，即波利(Pauly)反应。由于咪唑基解离常数为6.0，即解离的质子浓度与水的相近，因此组氨酸既可作为质子供体，又可作为质子受体。另一方面，咪唑基供出质子和接受质子的速度十分快，半寿期小于10-10s，且供出质子和接受质子的速度几乎相等。组氨酸残基在活性蛋白中常为活性中心。组氨酸为半必需氨基酸，可作为药物或生化试剂。对人体来说，组氨酸可由普通的中间代谢产物合，因此一直被认为是非必需氨基酸，但随研究的深入，人们发现幼龄动物和婴儿体内的组氨酸合成量不能满足机体生长需要，即使是成年动物，若不从食物中补充，体内合成的也不能满足需要，所以人们又称之为半必需氨基酸。

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